胰蛋白酶（Trypsin）是胰脏分泌的一种丝氨酸肽链内切酶，识别位点为赖氨酸和精氨酸，切割位点为赖氨酸和精氨酸残基中的羧基端。

重组赖氨酰内切酶(Lys-C)来源于无色杆菌，采用大肠杆菌重组表达。

蛋白酶Glu-C来源于金黄色葡萄球菌 ，采用大肠杆菌表达。该酶能特异水解谷氨酸 (Glu)或天冬氨酸(Asp)残基羧基端肽键。

α-糜蛋白酶，又名α-胰凝乳蛋白酶，是一种丝氨酸蛋白酶，可以水解酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸的羧基端肽键。

引加生物的重组PNGase F来源于伊丽莎白菌，采用E.coli重组表达

糖苷内切酶 H（Endo H） 是一种重组糖苷酶，能够对 N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖核心结构进行切割，去除糖蛋白中的 N-连接高甘露糖。

重组Endo S来源于Streptococcus pyogenes，采用E.coli系统表达，是一种高度特异性糖苷内切酶，可以从野生型 IgG 重链的壳二糖核心结构之间切除N-连接糖。

O糖蛋白酶是一种具有高度特异性的糖蛋白酶，可以特异性识别粘蛋白型O-连接糖（无论是否唾液酸化）的丝氨酸或苏氨酸残基，并在其 N 端进行切割。

O-糖苷酶即内切-α-N-乙酰氨基半乳糖苷酶，来源于Enterococcus faecalis，采用E.coli重组表达，在用唾液酸酶去除糖蛋白末端的唾液酸后，O-糖苷酶可催化去除糖蛋白上核心1和核心3结构的O-连接二糖。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8）来源于Clostridium perfringens，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 键连接的唾液酸，其水解α2-3 键的速度要大于α2-6和α2-8 键，水解α2-6和α2-8 键的速度近似。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8,9）来源于Arthrobacter ureafaciens，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 和α2-9键连接的唾液酸，其水解α2-3和 α2-6,键的速度要大于α2-8和α2-9键。

IdeS蛋白酶来源于酿脓链球菌（Streptococcus pyogenes），可以特异性的识别IgG，并在IgG下铰链区的特定位点进行酶切，使 IgG 水解为完整的 F(ab’)2 片段和 Fc 片段。

IdeZ蛋白酶来源于马链球菌。该酶可以识别来源于人，小鼠，羊，猴和兔的IgG抗体，并在其铰链区下方进行专一性的切割，将IgG抗体切割为F(ab´)2和Fc片段。与IdeS蛋白酶相比，IdeZ蛋白酶在切割IgG2a上更加高效。