胰蛋白酶（Trypsin）是胰脏分泌的一种丝氨酸肽链内切酶，识别位点为赖氨酸-精氨酸，切割位点为精氨酸残基中的羧基端。

重组赖氨酰内切酶(Lys-C)来源于无色杆菌，采用大肠杆菌重组表达。

蛋白酶Glu-C来源于金黄色葡萄球菌 V8（S. aureus V8），又称V8蛋白酶，采用大肠杆菌表达。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8）来源于Clostridium perfringens，采用E.coli重组表达，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 键连接的唾液酸，其水解α2-3键的速度要大于α2-6和α2-8键，水解α2-6和α2-8键的速度近似。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8,9）来源于Arthrobacter ureafaciens，采用E.coli重组表达，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 和α2-9键连接的唾液酸，其水解α2-3和 α2-6,键的速度要大于α2-8和α2-9键。

引加生物的重组PNGase F来源于和平空间站伊丽莎白菌，采用E.coli重组表达，可以选择性水解蛋白质的Asn相连的除含α1-3 岩藻糖苷键外所有的N-糖链，切割位点为Asn和最内侧的GlcNAc之间的糖苷键，使得糖蛋白释放以天冬酰胺连接的糖分子，并使得天冬酰胺转化为天冬氨酸，切割的糖型包括高甘露糖、杂合和复杂寡糖。

糖苷内切酶 H（Endo H） 是一种重组糖苷酶，能够对 N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖核心结构进行切割，去除糖蛋白中的 N-连接高甘露糖。

O糖蛋白酶采用大肠杆菌表达，是一种具有高度特异性的糖蛋白酶，可以特异性识别粘蛋白型 O-连接糖（无论是否唾液酸化）的丝氨酸或苏氨酸残基，并在其 N 端进行切割。

IdeS蛋白酶来源于酿脓链球菌（Streptococcus pyogenes），可以特异性的识别IgG，并在IgG下铰链区的特定位点进行酶切，使 IgG 水解为完整的 F(ab’)2 片段和 Fc 片段。

​IdeZ蛋白酶来源于马链球菌。该酶可以识别来源于人，小鼠，羊，猴和兔的IgG抗体，并在其铰链区下方进行专一性的切割，将IgG抗体切割为F(ab´)2和Fc片段。

通用核酸酶是来自粘质沙雷氏杆菌的一种核酸内切酶，可以将所有形式(包括单链，双链，线性和环状)的DNA和RNA完全消化成3-5碱基长度的5’-单磷酸寡核苷酸，且没有蛋白酶活性，具有很高的特异性。

本产品为大肠杆菌表达的重组Protein L，来源于马格努斯消化链球菌，对抗体的Kappa轻链有亲和作用，亲和位点在轻链的I、III、IV区域。重组Protein L能广泛地结合各种来源及亚类的抗体，包括人、小鼠、大鼠、兔和鸡，也可以结合单链抗体和Fab片段，但不结合牛、山羊或绵羊来源的免疫球蛋白。

本产品为毕赤酵母表达的重组透明质酸酶，来源于昆虫，属于第三类透明质酸酶，为内切β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶，可以催化水解透明质酸的β-1，4糖苷键，产生还原端为N-乙酰氨基葡萄的最终产物。

​α-糜蛋白酶，又名α-胰凝乳蛋白酶，是一种丝氨酸蛋白酶，可以水解酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸的羧基端肽键。

​D-乳酸脱氢酶采用大肠杆菌进行重组表达，可催化丙酮酸转化成 D-乳酸，同时将NADH氧化成NAD+。

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